سابقه و هدف: الکل دهیدروژنازها (ADHs) جزو خانواده اکسیدوردکتازها هستند که میتوانند الکل را به آلدهید تبدیل کنند. واحدهای ساختمانی موجود در الکل دهیدروژناز در دو گروه اصلی جایگاه کاتالیستی و جایگاه اتصال برای کوآنزیم قرار میگیرند. اتم روی ( Zn ) به بخش کاتالیستی متصل شده و دومین اتم +2 Zn در ساختمان پروتئین نقش دارد. هدف از این مطالعه بررسی تاثیر 2 Zn+ بر بنزیل الکل دهیدروژناز (BADH) در گونهای از رودوکوکوس است.
مواد و روشها: بنزیل الکل دهیدروژناز نوترکیب با استفاده از ستون نیکل در دستگاه AKTA prime خالصسازی شده و ویژگیهای بیوشیمیایی آن براساس واکنش NADH-NAD در nm 340 ارزیابی شد. سپس توالی آمینواسیدی و ساختمان پروتئین بنزیل الکل دهیدروژناز بررسی گردید.
نتایج: بنزیل الکل دهیدروژناز از برخی هیدروکربنهای آروماتیک نظیر تولوئن و بنزیل الکل بهعنوان سوبسترا استفاده کرده و آنها را به بنزآلدهید تبدیل میکند که توسط دستگاه گاز کروماتوگرافی اسپکترومتری جرمی ( GC-MS ) قابل سنجش است. بهترین فعالیت آنزیمی در غلظت 2/1 میلیمولار 2 Zn+ تعیین شده، درحالیکه در صورت فقدان 2 Zn+ هیچگونه فعالیت آنزیمی مشاهده نگردید. در دمای مطلوب برای فعالیت آنزیم در ° C 25، در pH کمتر از 6، فعالیت و میزان Zn در آنزیم کاهش مییابد. براساس توالی آمینو اسیدی حضور یک ساختار فلزی در بنزیل الکل دهیدروژناز ثابت شد که اتصال دو اتم روی در هر مولکول بهعنوان کوفاکتور را نشان میداد.
نتیجهگیری: بنزیل الکل دهیدروژناز گونه رودوکوکوس در این مطالعه وابسته به فلز روی بوده که با الکل دهیدروژناز موجود در پستانداران (گروه اول)، الکل دهیدروژناز وابسته به روی و فرمالدهید دهیدروژناز شباهت دارد.