fa توپولوژی ساختار دامین اتصال مولیبدوپترین در گزانتین اکسیداز انسانی عمومى General پژوهشي Research <p><strong>سابقه و هدف:</strong> دامین­ها اساس واحدهای عملکردی پروتئین­ها هستند. اطلاعات برهم­کنش دامین-دامین برای فهم حزئیات بر هم­کنش­های پروتئین - پروتئین، عملکرد سلول و فرآیندهای بیولوژیکی مطلوب است. آنزیم­های مولیبدوپترین در محدوده وسیعی از سیستم­های حیاتی در دهه­های مختلف شناسایی شده­اند. این آنزیم­ها نه تنها تسهیم­کننده مشترک دورنمای ساختاری، بلکه آشکار کننده توپولوژی­های تاخوردگی پلی­پپتیدهای متفاوت می­باشند. </p><p style="DIRECTION: rtl"><strong>مواد و روش­ها:</strong> بر اساس توالی­های مترادف، 6 خانواده از آنزیم­ها مشمول کوفاکتور مولیبدنیم مشخص شده است. دامین­های ساختاری متمرکز شده، شاخص روشنی را برای ارتباطات ساختاری فراهم می­کنند که ناشی از نتایج درختچه­های فیلوژنی به­عنوان انعکاسی از عملکرد می­باشد. اغلب این فرآیند از مقایسه پروفایل­های توالی پروتئین یا مدل­های مخفی مارکوف حاصل می ­ شود. توانایی روش­های پیش­گویی را با استفاده از محل­های برهم­کنش به­عنوان تداخل­های هدف نشان می­دهیم. </p><p><strong>نتایج:</strong> امکان پیش­گویی محل­های برهم­کنش دامین با صحت و درستی زیاد با استفاده از اطلاعات توالی است. </p><p><strong>نتیجه­گیری:</strong> این الگوریتم­ها و آنالیزهای ارائه شده، پیشرفت شاخصی از توانایی مدل را برای تعیین دامین اتصال مولیبدوپترین و درک بیشتری از ارتباط بین تکامل توالی متمرکز شده و خواص ساختمان – عمل پروتئین ­ها فراهم می­کند. </p> <p><strong>Background:</strong> Domains are the basic functional units of proteins. Information on domain- domain interaction is favorable for more detailed understanding of protein-protein interactions, cellular function and biological processes. Molybdopterin containing enzymes are present in a wide range of living systems and have been known for several decades. The enzymes share common structural features, but reveal different polypeptide folding topologies. </p><p><strong>Materials and Methods:</strong> On the basis of sequence alignments, six families of molybdenum-cofactor-containing enzymes were identified. These conserved structural domains provide clear indications for structural relationships that emerge from these trees and result in groupings that also reflect related functions. Most commonly, this process occurs through comparison of protein sequence profiles or hidden markov models (HMMs). The applicability of these prediction methods by using predicted interaction sites as target binding interfaces were demonstrated. </p><p><strong>Results:</strong> The results suggest that it is possible to predict domain interaction sites with quite a high accuracy using only sequence information.</p><p><strong>Conclusion:</strong> The algorithms and analysis presented here significantly improve the ability to identify molybdopterin-binding domain and further advance of the relationship between evolutionary sequence conservation and structure-function attributes of proteins. </p> برهم کنش دامین- دامین، مولیبدوپترین، مدل های مخفی مارکوف Domain-domain interaction, Molybdopterin, Hidden markov models (HMMs) 775 776 http://feyz.kaums.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-176-1015&slc_lang=fa&sid=1 Rastegari علی اصغر رستگاری rastegari@iaufala.ac.ir 290031947532846009721 290031947532846009721 Yes Islamic Azad University دانشگاه آزاد اسلامی