fa واکنش متفاوت ایزوفرم های آلفا و بتای پروتئین حرارتی 90 با سوبستراهای مختلف عمومى General پژوهشي Research <p><strong>سابقه و هدف:</strong> کمپلکس پروتئین حرارتی 90 (HSP90) در فرآیند تولید ساختمان نهایی از قبیل چین خوردگی و فعال شدن پروتئین های بسیاری شرکت دارد. دو پروتئین هومولوگHSP90α ، HSP90βدر مهره داران وجود دارند. نحوه بیان آنها در شرایط نرمال و شرایط استرس با یکدیگر فرق می کند، اما در مورد تمایز عملکرد آنها هنوز کار زیادی انجام نگرفته است. در این کار تفاوت بین ایزوفرم های HSP90 در رابطه با کمپلکس چپرونی مورد بررسی قرار گرفته است. </p><p><strong>مواد و روش ها:</strong> پروتین علامت دار حرارتی 90 آلفا و پروتئین حرارتی90 بتا در سلول های پستانداران و یا اُاُسیت Xenopus بیان گردید. به کمک تکنیک رسوب ایمنی (1mmnoprecipitaion) هر یک از کوچپرون ها را رسوب داده و رسوب هر یک از پروتئین های حرارتی 90 آلفا و یا بتا به همراه چپرون های مربوطه با یکدیگر مقایسه گردیدند. </p><p><strong>نتایج:</strong> نتایج مطالعه نشان داد که هر دو پروتئین حرارتی 90 آلفا و پروتئین حرارتی بتا به طور مساوی در کمپلکس چپرونی پروتئین حرارتی 90 شرکت می‌کنند. سوبستراهای PAf-1، HSF-1،MEK1، Cdc37 با هر دو پروتئین حرارتی 90 آلفا و بتا واکنش داده و شوک حرارتی تأثیری بر این واکنش نداشت. سوبستراهای کیناز CKIIB، c-Src، A-Raf، و Erk با هر دوی پروتئین ها واکنش داده، ولی پس از استرس حرارتی واکنش قوی تری را با پروتئین حرارتی 90 آلفا نشان دادند.</p><p><strong>نتیجه گیری:</strong> این نتایج نشان می دهد که اگرچه دو ایزوفرم مورد بررسی واکنش مشابهی با کوچپرون ها دارند، اما واکنش آنها با سوبستراها تحت تأثیر شوک حرارتی می باشد. </p> <p><strong>Background:</strong> The Hsp90 chaperone complex functions in assembly, folding and activation of numerous substrates. The two vertebrate homologues encoded by hsp90 and hsp90 genes are differentially expressed in embryonic and adult tissues and during stress, however, it is not known if they possess identical functional activities in chaperone complexes. This question was addressed by examining potential differences between the Hsp90 isoforms with respect to both co-chaperone and substrate interactions. </p><p><strong>Materials and Methods:</strong> Epitope-tagged proteins were expressed in mammalian cells or Xenopus oocytes and subjected to immunoprecipitation with an array of co-chaperones. </p><p><strong>Results:</strong> Both isoforms were shown to participate equally in multi-chaperone complexes and no significant difference in co-chaperone distribution was observed. The substrates Raf-1, HSF1, Cdc37 and Mek interacted with both Hsp90 and Hsp90, and the relative patterns of these interactions were not affected by heat shock. The substrates kinases c-Src, CKIIB, A-raf, and Erk interacted with both isoforms, however, significantly more Hsp90 was recovered after heat shock.</p><p><strong>Conclusion:</strong> The results demonstrate that the Hsp90 and Hsp90 exhibit similar interactions with co-chaperones, but significantly different behaviors with respect to substrate interactions under stress conditions. </p> پروتئین حرارتی 90 آلفا، پروتئین حرارتی 90 بتا، شوک حرارتی، چپرون Hsp90, Hsp90, Heat shock, Chaperone 42 50 http://feyz.kaums.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-176-849&slc_lang=fa&sid=1 Ali Akbar Taherian علی اکبر طاهریان alt365@mail.usask.ca 290031947532846007231 290031947532846007231 Yes Kashan University of Medical Science دانشگاه علوم پزشکی کاشان Patrik Krone پاتریک کرون 290031947532846007232 290031947532846007232 No Nik Ovsenek نیک آوسنک 290031947532846007233 290031947532846007233 No